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蛋白質に対する緩衝の効果は何であるか。

2020-08-05
蛋白質に対する緩衝の効果は何であるか。

よい緩衝液は弱い酸および塩のわずか酸か基盤および水、混合された解決(HOAcおよびNaOAcのような)、弱い基盤の混合された解決および塩加えるときpHの変動範囲を非常に減らすことができる(NH3のような·H2OおよびNH4Cl)等はすべての緩衝である。緩衝は生化学的な実験で広く利用されて、蛋白質の分離および浄化の過程において重要な役割を担う。

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蛋白質の分離そして浄化は総合作業であり、各蛋白質の浄化プロセスは丁度同じではない。従って、蛋白質の抽出および準備で適切な蛋白質の浄化方法を使用することによってだけプロセスは安定した蛋白質得ることができる。プロセス中、蛋白質の安定性は多成分緩衝システムによって使用した決まる。最もよい条件は生物活動を維持している間蛋白質を分解することである。

 

蛋白質のほとんど以来浄化は生体外で行われる、市場の組換え蛋白質に相当する緩衝システムは安定した蛋白質の貯蔵および交通機関の目的を達成するために自然な蛋白質の状態を生体内でまねることができる。

 

緩衝の主関数はターゲット蛋白質に最も適した環境を提供することである。緩衝を選び、準備することの過程において、次の要因は考慮されなければならない:

 

1. 緩衝構成:

緩衝の緩衝部品自体は蛋白質と相互に作用するべきではない。例えば、ある酵素は蛋白質機能の損失をもたらす場合があるリン酸緩衝液の隣酸塩グループ禁じられる。蛋白質および対応する活動の安定性を保障するために蛋白質を分解した場合各蛋白質のための適した緩衝が丁度同じではない、従ってユーザーはマニュアルで推薦される緩衝を選ぶことを試みるべきであることをまた示す。20からの100つのmMへの典型的な緩衝集中範囲、およびそれはある酵素が活発であることができるように必要であるマグネシウムのようなイオンの強さに敏感な蛋白質か金属イオンに他の部品を加えて(塩水濃度は150のmMである)必要かもしれない。

 

2. pH:

pHは蛋白質の実際の適用によって決まる。蛋白質がある特定のタイプの生物的試金のために、酵素試金のような使用されれば、最もよい活動は選ばれるべきであることをpHが酵素示す。蛋白質を浄化の技術(イオン交換、ゲル濾過、等)のために準備した場合最高の浄化の効率を得るために、pHは実験条件に従って選ばれるべきである。pHが蛋白質表わす特定のpHが要求されないとき、最もよい安定性はベストである。これは蛋白質の貯蔵について言うことができる。

 

Deshengは血のコレクションの管の添加物の研究開発、生産および販売を、生体外で診断試薬、生物的緩衝および発光性の基質専門にする。いろいろな緩衝材料(TRIS、HEPES、モップ、等)は顧客の必要性に従っておよび異なった集中の緩衝形成することができる提供することができる。